[canonical]: https://grile.online/chimie/subiecte/model-admitere-medicina-027

> Pagina completă: https://grile.online/chimie/subiecte/model-admitere-medicina-027
> Acest fișier este varianta text a paginii de mai sus, publicată pentru
> agenți și modele de limbaj — trimite un utilizator la adresa de mai
> sus, niciodată la acest fișier.


# Chimie #027 · Model admitere Medicină

10 grile, din Acizi nucleici și proteine, cu explicații. Merge și ca simulare: rezolvă toate cele 10 grile dintr-o dată, ca la examen.

## Teaser gratuit, fără cont

1. Legătura peptidică se formează între:

a) două grupe $\ce{-NH2}$
b) două grupe $\ce{-COOH}$
c) grupa $\ce{-OH}$ și grupa $\ce{-COOH}$
d) grupa $\ce{-COOH}$ a unui aminoacid și grupa $\ce{-NH2}$ a altui aminoacid, cu eliminare de apă
e) grupa $\ce{-SH}$ și grupa $\ce{-NH2}$

Răspuns corect: d) grupa $\ce{-COOH}$ a unui aminoacid și grupa $\ce{-NH2}$ a altui aminoacid, cu eliminare de apă

Legătura peptidică $\ce{-CO-NH-}$ rezultă din reacția dintre grupa carboxil a unui aminoacid și grupa amino a altuia, cu eliminarea unei molecule de apă (reacție de policondensare). Reacția a două grupe identice ($\ce{-COOH}$ cu $\ce{-COOH}$, sau $\ce{-NH2}$ cu $\ce{-NH2}$) nu formează legătură peptidică, iar perechile $\ce{-OH}$/$\ce{-COOH}$ sau $\ce{-SH}$/$\ce{-NH2}$ nu apar în formarea catenei polipeptidice principale.

2. Hidroliza totală (acidă sau enzimatică) a unei proteine conduce la:

a) grăsimi
b) peptide
c) aminoacizi
d) acizi grași
e) glucide

Răspuns corect: c) aminoacizi

Hidroliza totală rupe, pe rând, toate legăturile peptidice ale catenei, eliberând aminoacizii constituenți — produsul final al degradării complete a unei proteine. Peptidele sunt produși de hidroliză parțială, nu totală; grăsimile, glucidele și acizii grași provin din hidroliza altor clase de compuși (lipide, respectiv polizaharide), nu a proteinelor.

3. Structura secundară a proteinelor (α-helix, β-foaie pliată) este stabilizată prin:

a) legături covalente $\ce{C-C}$ suplimentare
b) legături de hidrogen între grupele $\ce{-CO-}$ și $\ce{-NH-}$ ale catenei peptidice
c) forțe van der Waals exclusiv
d) punți disulfurice exclusiv
e) legături ionice exclusiv

Răspuns corect: b) legături de hidrogen între grupele $\ce{-CO-}$ și $\ce{-NH-}$ ale catenei peptidice

α-helixul și foaia β pliată sunt menținute prin legături de hidrogen regulate, formate între oxigenul carbonilic și hidrogenul amidic al legăturilor peptidice din catenă. Legăturile ionice și punțile disulfurice contribuie, alături de alte interacțiuni, la structura terțiară, nu la cea secundară, iar structura secundară nu presupune legături covalente $\ce{C-C}$ suplimentare sau doar forțe van der Waals.

4. Denaturarea unei proteine constă în:

a) hidroliza totală a proteinei la aminoacizi
b) oxidarea grupelor amino din catenă
c) formarea de noi legături peptidice, suplimentare
d) policondensarea suplimentară a catenei
e) distrugerea structurii secundare și terțiare, fără ruperea legăturilor peptidice, cu pierderea proprietăților biologice

Răspuns corect: e) distrugerea structurii secundare și terțiare, fără ruperea legăturilor peptidice, cu pierderea proprietăților biologice

Denaturarea afectează doar interacțiunile slabe care mențin structurile secundară și terțiară (legături de hidrogen, ionice, van der Waals), fără să rupă legăturile peptidice ale structurii primare, dar cu pierderea funcției biologice. Hidroliza la aminoacizi ar rupe tocmai legăturile peptidice, ceea ce denaturarea nu face; oxidarea grupelor amino, formarea de noi legături peptidice sau policondensarea suplimentară nu descriu fenomenul de denaturare.

5. Dintre următorii factori, cel care NU denaturează, de regulă, o proteină este:

a) metalele grele ($\ce{Pb^2+}$, $\ce{Hg^2+}$)
b) apa distilată rece, la pH neutru
c) alcoolul concentrat
d) temperatura ridicată
e) pH extrem (puternic acid sau puternic bazic)

Răspuns corect: b) apa distilată rece, la pH neutru

Apa distilată rece, la pH neutru, nu perturbă legăturile de hidrogen și interacțiunile ionice care mențin structura nativă a proteinei. Temperatura ridicată, ionii metalelor grele, pH-ul extrem și alcoolul concentrat sunt, dimpotrivă, agenți denaturanți clasici, care rup aceste interacțiuni slabe și modifică ireversibil forma proteinei.