Chimie #027 Model admitere Medicină

Question 1

Legătura peptidică se formează între:

Accepted Answer

D) grupa ce-COOH a unui aminoacid și grupa ce-NH2 a altui aminoacid, cu eliminare de apă. Legătura peptidică ce-CO-NH- rezultă din reacția dintre grupa carboxil a unui aminoacid și grupa amino a altuia, cu eliminarea unei molecule de apă (reacție de policondensare). Reacția a două grupe identice (ce-COOH cu ce-COOH, sau ce-NH2 cu ce-NH2) nu formează legătură peptidică, iar perechile ce-OH/ce-COOH sau ce-SH/ce-NH2 nu apar în formarea catenei polipeptidice principale.

Answer

două grupe ce-NH2

Answer

două grupe ce-COOH

Answer

grupa ce-OH și grupa ce-COOH

Answer

grupa ce-SH și grupa ce-NH2

Question 2

Hidroliza totală (acidă sau enzimatică) a unei proteine conduce la:

Accepted Answer

C) aminoacizi. Hidroliza totală rupe, pe rând, toate legăturile peptidice ale catenei, eliberând aminoacizii constituenți — produsul final al degradării complete a unei proteine. Peptidele sunt produși de hidroliză parțială, nu totală; grăsimile, glucidele și acizii grași provin din hidroliza altor clase de compuși (lipide, respectiv polizaharide), nu a proteinelor.

Answer

grăsimi

Answer

peptide

Answer

acizi grași

Answer

glucide

Question 3

Structura secundară a proteinelor (α-helix, β-foaie pliată) este stabilizată prin:

Accepted Answer

B) legături de hidrogen între grupele ce-CO- și ce-NH- ale catenei peptidice. α-helixul și foaia β pliată sunt menținute prin legături de hidrogen regulate, formate între oxigenul carbonilic și hidrogenul amidic al legăturilor peptidice din catenă. Legăturile ionice și punțile disulfurice contribuie, alături de alte interacțiuni, la structura terțiară, nu la cea secundară, iar structura secundară nu presupune legături covalente ceC-C suplimentare sau doar forțe van der Waals.

Answer

legături covalente ceC-C suplimentare

Answer

forțe van der Waals exclusiv

Answer

punți disulfurice exclusiv

Answer

legături ionice exclusiv

Question 4

Denaturarea unei proteine constă în:

Accepted Answer

E) distrugerea structurii secundare și terțiare, fără ruperea legăturilor peptidice, cu pierderea proprietăților biologice. Denaturarea afectează doar interacțiunile slabe care mențin structurile secundară și terțiară (legături de hidrogen, ionice, van der Waals), fără să rupă legăturile peptidice ale structurii primare, dar cu pierderea funcției biologice. Hidroliza la aminoacizi ar rupe tocmai legăturile peptidice, ceea ce denaturarea nu face; oxidarea grupelor amino, formarea de noi legături peptidice sau policondensarea suplimentară nu descriu fenomenul de denaturare.

Answer

hidroliza totală a proteinei la aminoacizi

Answer

oxidarea grupelor amino din catenă

Answer

formarea de noi legături peptidice, suplimentare

Answer

policondensarea suplimentară a catenei

Question 5

Dintre următorii factori, cel care NU denaturează, de regulă, o proteină este:

Accepted Answer

B) apa distilată rece, la pH neutru. Apa distilată rece, la pH neutru, nu perturbă legăturile de hidrogen și interacțiunile ionice care mențin structura nativă a proteinei. Temperatura ridicată, ionii metalelor grele, pH-ul extrem și alcoolul concentrat sunt, dimpotrivă, agenți denaturanți clasici, care rup aceste interacțiuni slabe și modifică ireversibil forma proteinei.

Answer

metalele grele (cePb^2+, ceHg^2+)

Answer

alcoolul concentrat

Answer

temperatura ridicată

Answer

pH extrem (puternic acid sau puternic bazic)